ATELIERS
ET MINI
SYMPOSIUM
Du
génome au Protéome:
La découverte et l'utilisation des
marqueurs protéiques en 2005
Date:
Vendredi 25 février 2005
Lieu:
UFR SMBH Léonard de Vinci
Université
Paris13
adresse:
74
rue Marcel Cachin
93017
BOBIGNY
Programme
de la journée
9h-12h :
Ateliers biomarqueurs ouvert sur réservation à nombre restreint
de participants
14h-18h :
Amphi
Montaigne. Mini-symposium et
table ronde ouvert à tous. Inscription obligatoire
Participation des sociétés commerciales: CLIQUER CE LIEN.
RENSEIGNEMENTS
MINI-SYMPOSIUM:
Le
Mini-Symposium est ouvert à toute personne (étudiants, techniciens,
chercheurs, enseignants,...) travaillant dans un laboratoire public ou privé.
La participation est gratuite, mais l'inscription est obligatoire à:
http://bioseparation.free.fr/Sympbob/
Pour
les sociétés commerciales et pour tous renseignements complémentaires :
Symposium0205@yahoo.fr
N.B.
: Il ne sera pas envoyé de confirmation d'inscription pour le mini-symposium.
Programme du Mini-Symposium
13 h 30: Réception
14 h: Michel CARON (Laboratoire de
Biochimie des Protéines et Protéomique, Université Paris 13)
Introduction au Mini-Symposium: 10 ans
après l'invention du terme "Protéome", l'analyse protéomique
est-elle une démarche pertinente pour la recherche de biomarqueurs ?
14 h 20: Françoise PIARD (CHU Dijon)
Stockage et gestion de tissu tumoral
dans le cadre d'un centre de ressources biologiques: critères de qualité
14 h 50: Irene BUVAT (Laboratoire
d'Imagerie Fonctionnelle INSERM, CHU Pitié Salpetrière)
Méthodologies d'évaluation de
techniques de mesure de paramètres
15 h 20 Pause
15 h 50: Matthew KENNEDY (Waters
Corporation)
A novel qualitative and quantitative
LC-MS based approach to protein profiling and biomarker discovery (résumé)
16 h 20: Sylvie MENASSANCH (Biosite
Europe)
Dosage d'un biomarqueur, le BNP (B-type
Natriuretic Peptide) : de la théorie à
la pratique quotidienne
16 h 50 : Table ronde sur les
innovations technologiques pour la recherche de marqueurs protéiques.
17 h 50 : Clôture du Mini-Symposium
RENSEIGNEMENTS
ATELIERS:
Les
ateliers sont ouverts à:
*
Toute
personne membre de la SBCN à jour de sa cotisation 2005 (tarif cotisation
normale, pour d'inscrire à la
SBCN consulter: http://bioseparation.free.fr/sbcn/cotis.html)
*
Toute personne non membre de la SBCN après règlement de frais de
participation.
(voir
bulletin d'inscription)
Programme des ateliers:
9h -10h: Présentation de la journée
et communications intorduisant les différents ateliers
Porte 341, UFR SMBH Léonard de Vinci,
74 rue Marcel Cachin, 93017 Bobigny cedex
10h-12h: Six ateliers d'une heure sont proposés en parallèle.
Chaque participant est inscrit pour suivre 2 ateliers.
Nous ne pourrons accepter de
participant non inscrit (les inscrits ont été informés par e-mail).
Atelier A:
Apport de
la Résonance de Plasmon de Surface par imagerie (SPRi) dans la mesure des
interactions biomoléculaires.
Yves
Levy, Nathalie Lassalle (GenOptics)
Résumé:
La technique SPRi développée par GenOptics donne accès à une nouvelle
dimension dans l'étude des cinétiques d'interaction. Jusqu'à plusieurs
centaines de sondes biologiques peuvent ainsi être greffées sur une biopuce
permettant le multiplexage et le suivi des interactions en parallèle (ex:
peptide profiling). D'autre part, l'obtention d'images en direct sur une caméra
CCD permet la visualisation et le suivi des phénomènes d'interaction en temps
réel. Les images enregistrées sont alors être analysées et les cinétiques
calculées grâce au logiciel de traitement de données. De nombreuses
applications sont disponibles, impliquant différents types de molécules (interactions
anticorps-antigène, oligosaccharides-protéines, ...).
Atelier B: Nanoélectrophorèse
versus Électrophorèse classique.
Arnaud
Rémy (Bio-Rad France)
Résumé : L'Électrophorèse classique
nécessite une succession de manipulations : préparation d'un échantillon,
phase de séparation, phase de coloration, prise d'image puis analyse de l'image
du gel pour évaluer la répartition des molécules séparées ainsi que leur
quantification. L'expertise de Bio-Rad conjuguée aux nouvelle technologies
permettent de miniaturiser et d'automatiser tout le processus.
Atelier C: La nanoLC
sur Puce, un couplage innovant et révolutionnaire pour la spectrométrie de
masse en analyse protéomique.
Valérie
Carlesso (Agilent Technologies)
Résumé
: Agilent Technologies introduit aujourd'hui une avancée technologique
basée sur la microfluidique pour l'analyse protéomique en couplage avec la
spectrométrie de masse sur trappe d'ions haute capacité : la ChipMS . L'intégration
des nanocolonnes et de l'aiguille nanospray sur la ChipMS apporte simplicité,
robustesse, et reproductibilité lors de l'analyse des échantillons avec encore
plus de sensibilité et une meilleure couverture de séquence.
Atelier D: iTRAQ
TM : un nouveau kit de marquage des protéines pour l’analyse
d’expression différentielle protéines.
Applied Biosystems
La recherche en protéomique évolue de
plus en plus vers la caractérisation de protéines issues de mélanges
complexes, dont le but est de mieux comprendre les systèmes biologiques, les
interactions et relations entre différentes protéines, ainsi que leurs
fonctions. Souvent ces travaux impliquent la mesure des changements de
composition en protéines dans ces mélanges en fonction de différentes
conditions, et également la mesure des changements quantitatifs.
De récentes techniques de marquage
utilisées en gel, ou en chromatographie liquide, telles que l’ICAT TM
ont permis l’obtention de résultats pertinents mais ont aussi montré le
besoin d’améliorer certains points essentiels tels que : une meilleure
couverture du protéome étudié, la conservation des Modifications
Post-Traductionnelles, la comparaison simultanée d’échantillons multiples
(Multiplexage), et la possibilité de réaliser des quantifications absolues des
protéines d’intérêt. L’iTRAQ
TM est un nouveau kit de marquage isobarique des protéines, permettant de
répondre à ces besoins. Nous présentons ici son principe et ces applications.
Atelier E: Mise
en place expérimentale sur échantillon réel de découverte de Biomarqueurs
par SELDI TOF-MS
Ciphergen
Lors de cet atelier
d’une heure, les stagiaires pourront, à partir d’échantillons biologiques,
explorer les protéines exprimées, les détecter , les quantifier et mesurer
leurs taux d’expression. Chaque étape sera réalisée au cours de l’atelier :
- Simplification sélective
du Protéome par Chromatographie de rétention sur
Barrettes fonctionnalisées.
- Détection des protéines
par Spectrométrie de masse en temps de vol.
- Analyse des profils
obtenus : reconstruction du Protéome, quantification, mise en évidence des
expressions protéiques différentielles.
Atelier F: Applications
Pratiques de la Technique LC-MALDI-TOF avec l’AccuspotÔ
Shimadzu
L'identification
des mélanges complexes de protéines est un facteur important en "Proteomics".
Une approche classique consiste à effectuer des expériences de gels d’électrophorèse,
suivies de réactions enzymatiques sur gel et de spectrométrie de masse.
L'application de méthodes chromatographiques, pour la séparation des mélanges
de peptides protéolytiques, à la spectrométrie de masse représente une méthode
élégante qui permet de surmonter beaucoup de difficultés.
Dans
ce workshop, nous présenterons le nouveau "Accuspot LC-MALDI spotter"
ainsi
que des applications spécifiques utilisant la technique LC-MALDI-TOF.
INSCRIPTIONS AUX
ATELIERS:
http://bioseparation.free.fr/Atelier
bobigny/
Les participants
aux ateliers sont inscrits automatiquement au mini-symposium et n'ont donc pas
à se ré-inscrire à celui ci. Ceci vaut également pour les candidats sur
liste d'attente.
